３、氨基酸的立体化学

　　⑴蛋白质中的氨基酸有些是右旋（＋），有些是左旋（－），只有Gly无旋光性。

　　偏振光通过尼可尔棱镜，能使偏振光的偏振面向左或向右旋转。

　　⑵蛋白质中存在的所有天然氨基酸都属L型氨基酸，是以L—（D—）甘油醛为参考。

　　D型的氨基酸在自然界也有，作为A：抗生素的成分；B：微生物细胞壁的成分而存在。
　　自然界选择了L型氨基酸，D型氨基酸同样可形成有活性的蛋白质（通过化学合成）。
　　实验室中合成的氨基酸无旋光活性，构型与旋光性无直接对应关系。
　　见图  L型、D型氨基酸的由来

　　４、氨基酸的吸收光谱

　　⑴20种氨基酸都不吸收可见光；

　　⑵只有酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸吸收紫外光，最大吸收波长分别为275nm、280nm、257nm；

　　⑶由于蛋白质大多有色氨酸和苯丙氨酸，故蛋白质吸收紫外线最**长在280nm，利用分光光度计测定蛋白质对280nm紫外光的吸收，可测蛋白质含量。

　　５、氨基酸的重要化学反应

　　⑴茚三酮反应

　　见图 茚三酮反应的反应式

　　弱酸条件下，加热，水合茚三酮与α-AA发生反应，使α-AA脱氨、脱羧，生成还原茚三酮、氨、CO2；

　　茚三酮与氨和还原茚三酮发生作用，生成蓝紫色产物，只有脯氨酸，羟脯氨酸反应生成黄色化合物。

　　应用：可以作为氨基酸的比色测定方法，用纸层析或柱层析法把各种AA分开后，利用茚三酮显色可定性和定量测各种AA（CO2可用测压法测量，从而计算出AA的量）。