1.非极性：脯Pro，缬Val，异亮Ile，亮Leu，丙Ala，甘Gly.(谱写一两丙肝)

极性：丝Ser，苏Thr，半胱Cys，蛋Met，天冬酰胺Asn，谷氨酰胺Gln.(古(谷)天(天冬)乐是(丝)扮(半胱)苏(苏)三的(蛋)。)

酸性：谷Glu，天冬Asp.(酸谷天)

碱性：赖Lys，精Arg，组His.(碱赖精组)

芳香族：酪Tyr，苯丙Phe，色Trp.(芳香老本色)

必需：缬Val，赖Lys，异亮Ile，亮Leu，苯丙Phe，蛋Met，色Trp，苏Thr，赖Lys.(写一两本淡色书来)

支链：缬Val，异亮Ile，亮Leu.(只借一两)

一碳单位：丝Ser，色Trp，组His，甘Gly.(施舍竹竿)

含硫：半胱Cys，胱，蛋Met.(刘邦光蛋)

生酮：亮Leu，赖Lys.(同亮来)

生糖兼生酮：异亮Ile，苯丙Phe，酪Tyr，色Trp，苏Thr.(一本落色书)

含2个氨基：赖Lys.(来二安)

含2个羧基：天冬Asp，谷Glu.(酸二羧)

天然蛋白质中不存在：同型半胱Cys.

不出现于蛋白质中：瓜，鸟。

在280nm波长有特征性吸收峰：色Trp，酪Tyr.

亚氨基酸：脯Pro.

除甘氨酸Gly外均属L-α-氨基酸。

2.寡肽：10个以内。多肽：10个以上。

肽键有一定程度双键性质。

3.蛋白质一级结构：氨基酸排列顺序。肽链。肽键。

二级结构：局部空间结构。α-螺旋，β-折叠，β-转角，无规卷曲。氢键。

三级结构：整体空间结构。结构域，分子伴侣。疏水键、盐键、氢键(主要)、二硫键、范德华力。

四级结构：亚基间空间排布。亚基。氢键、离子键。

4.α-螺旋以丙、谷、亮、蛋最常见。α-螺旋一圈相当于3.6个氨基酸残基。

β-转角第2个残基常为脯氨酸。

锌指结构是模体(特殊超二级结构)的特例，1个α-螺旋+2个反平行β-折叠，可结合锌离子。含锌指结构蛋白都能与DNA、RNA结合。

分子伴侣：热休克蛋白70(Hsp70)，伴侣蛋白，核质蛋白。

四级结构蛋白质分子一级结构可有一个以上N端和C端。

胰岛素A链与B链交联靠二硫键。

5.镰刀形贫血：谷→缬。(分子病)

疯牛病：α-螺旋→β-折叠。(蛋白质构象疾病)

6.血红蛋白Hb：α2β2，含血红素，1分子可结合4分子氧，氧解离曲线S形，α与O2结合促进其他亚基与O2结合，氧分压增高促进Hb→HbO2.血红蛋白运输氧，肌红蛋白储存氧。

7.蛋白质变性：空间构象破坏，二硫键、非共价键破坏，不涉及一级。溶解度↓，黏度↑，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解。一些可复性。

蛋白质水解：一级破坏。亚基解聚：四级破坏。

8.利用蛋白质的两性分离：电泳，离子交换层析。

利用蛋白质分子大小不同分离：透析，凝胶过滤。(先大后小)

9.DNA戊糖为β-D-2-脱氧核糖，RNA戊糖为β-D-核糖。

基本单位：核苷酸=核苷(核糖+碱基)+磷酸。

核糖、碱基间：糖苷键。核苷、磷酸间：酯键。核苷酸之间：3'，5'-磷酸二酯键。

自然界游离核苷酸中磷酸最常见与戊糖C5'形成酯键。

核酸分子在260nm紫外波段具有最大吸收峰。

10.DNA一级结构：碱基排列顺序。

二级结构：双螺旋。

三级结构：超螺旋。