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生物化学-临床执业医师辅导资料

2015-08-12 11:48阅读: 来源:医学教育网责任编辑:爱医培训
[导读] 2015年临床执业医师考试临近,为了帮助即将参加临床执业医师考试的考生顺利复习,培训果搜集整理了临床执业医师考试应该注意区分的一些知识点,供大家参考,希望可以帮助广大临床执业医师考生顺利通过考试! 1.非极性:脯Pro,缬Val,异亮Ile,亮Leu,丙Ala

2015年临床执业医师考试临近,为了帮助即将参加临床执业医师考试的考生顺利复习,爱医培训搜集整理了临床执业医师考试应该注意区分的一些知识点,供大家参考,希望可以帮助广大临床执业医师考生顺利通过考试!

1.非极性:脯Pro,缬Val,异亮Ile,亮Leu,丙Ala,甘Gly.(谱写一两丙肝)

极性:丝Ser,苏Thr,半胱Cys,蛋Met,天冬酰胺Asn,谷氨酰胺Gln.(古(谷)天(天冬)乐是(丝)扮(半胱)苏(苏)三的(蛋)。)

酸性:谷Glu,天冬Asp.(酸谷天)

碱性:赖Lys,精Arg,组His.(碱赖精组)

芳香族:酪Tyr,苯丙Phe,色Trp.(芳香老本色)

必需:缬Val,赖Lys,异亮Ile,亮Leu,苯丙Phe,蛋Met,色Trp,苏Thr,赖Lys.(写一两本淡色书来)

支链:缬Val,异亮Ile,亮Leu.(只借一两)

一碳单位:丝Ser,色Trp,组His,甘Gly.(施舍竹竿)

含硫:半胱Cys,胱,蛋Met.(刘邦光蛋)

生酮:亮Leu,赖Lys.(同亮来)

生糖兼生酮:异亮Ile,苯丙Phe,酪Tyr,色Trp,苏Thr.(一本落色书)

含2个氨基:赖Lys.(来二安)

含2个羧基:天冬Asp,谷Glu.(酸二羧)

天然蛋白质中不存在:同型半胱Cys.

不出现于蛋白质中:瓜,鸟。

在280nm波长有特征性吸收峰:色Trp,酪Tyr.

亚氨基酸:脯Pro.

除甘氨酸Gly外均属L-α-氨基酸。

2.寡肽:10个以内。多肽:10个以上。

肽键有一定程度双键性质。

3.蛋白质一级结构:氨基酸排列顺序。肽链。肽键。

二级结构:局部空间结构。α-螺旋,β-折叠,β-转角,无规卷曲。氢键。

三级结构:整体空间结构。结构域,分子伴侣。疏水键、盐键、氢键(主要)、二硫键、范德华力。

四级结构:亚基间空间排布。亚基。氢键、离子键。

4.α-螺旋以丙、谷、亮、蛋最常见。α-螺旋一圈相当于3.6个氨基酸残基。

β-转角第2个残基常为脯氨酸。

锌指结构是模体(特殊超二级结构)的特例,1个α-螺旋+2个反平行β-折叠,可结合锌离子。含锌指结构蛋白都能与DNA、RNA结合。

分子伴侣:热休克蛋白70(Hsp70),伴侣蛋白,核质蛋白。

四级结构蛋白质分子一级结构可有一个以上N端和C端。

胰岛素A链与B链交联靠二硫键。

5.镰刀形贫血:谷→缬。(分子病)

疯牛病:α-螺旋→β-折叠。(蛋白质构象疾病)

6.血红蛋白Hb:α2β2,含血红素,1分子可结合4分子氧,氧解离曲线S形,α与O2结合促进其他亚基与O2结合,氧分压增高促进Hb→HbO2.血红蛋白运输氧,肌红蛋白储存氧。

7.蛋白质变性:空间构象破坏,二硫键、非共价键破坏,不涉及一级。溶解度↓,黏度↑,结晶能力消失,生物活性丧失,易被蛋白酶水解。一些可复性。

蛋白质水解:一级破坏。亚基解聚:四级破坏。

8.利用蛋白质的两性分离:电泳,离子交换层析。

利用蛋白质分子大小不同分离:透析,凝胶过滤。(先大后小)

9.DNA戊糖为β-D-2-脱氧核糖,RNA戊糖为β-D-核糖。

基本单位:核苷酸=核苷(核糖+碱基)+磷酸。

核糖、碱基间:糖苷键。核苷、磷酸间:酯键。核苷酸之间:3',5'-磷酸二酯键。

自然界游离核苷酸中磷酸最常见与戊糖C5'形成酯键。

核酸分子在260nm紫外波段具有最大吸收峰。

10.DNA一级结构:碱基排列顺序。

二级结构:双螺旋。

三级结构:超螺旋。

11.DNA是反平行、右手螺旋双链结构,直径2.37nm,螺距3.54nm,每一螺旋有10.5个碱基对,每个碱基对相对旋转角度36°,垂直距离0.34nm.腺嘌呤A=胸腺嘧啶T,鸟嘌呤G≡胞嘧啶C.

12.DNA变性:碱基间氢键断裂。溶液黏度↓,增色效应(260nm处吸光度增加)。

Tm(融链温度):双链解开50%时的温度,与GC含量正比。

13.mRNA:蛋白质合成的模板,二级:线形单链结构,5'-末端有m7GpppN帽结构,3'-末端有多聚A尾结构。hnRNA(内含子+外显子)→mRNA(外显子)。链的局部可形成双链结构。

tRNA:运载氨基酸的载体,分子量最小,含稀有碱基最多。二级:三叶草样,5'→3':DHU环+反密码子环+TψC环+相同CCA结构。三级:倒L形。

rRNA:核糖体组成成分,二级:花状,含3'-CCA-OH.原核生物30S小亚基→16SrRNA,50S大亚基→23S、5SrRNA;真核生物40S小亚基→18SrRNA,60S大亚基→28S、5.8S、5SrRNA.

14.酶:蛋白质。核酶:RNA.

多功能酶:由于基因融合,形成一条多肽链组成却具有多种不同催化功能的酶。

同工酶:催化相同化学反应,但分子结构、理化性质、免疫学性质均不同。

变构酶:与一些效应剂可逆性结合,通过改变酶的构象而影响酶活性。

15.结合酶(全酶):酶蛋白+辅助因子。

酶蛋白:只能结合一种辅助因子,决定特异性,对热不稳定,可用透析或超滤方法除去。

辅助因子:可与不同酶蛋白结合,决定反应种类和性质。金属离子最常见。辅酶:运载体作用,与酶蛋白结合才有酶活性。辅基:金属离子+小分子有机物,不能离开酶蛋白***存在。差别:透析可使辅酶与酶蛋白分离,辅基不能。

细胞色素不是含B族维生素的辅酶。

TPP含VitB1,FAD含VitB2,NAD+含VitPP,CoA含泛酸。

16.所有酶均有活性中心。含结合基团+催化基团。

酶活性中心基团参与质子的转移:一般酸-碱催化作用。

乳酸脱氢酶的同工酶有5种(LDH1~LDH5)。

心肌:LDH1、CK2.骨骼肌:LDH3、CK3.肝脏:LDH5.脑:CK1.

17.酶促反应:极高效率,高度特异性,可调节性。机制:降低反应活化能。

影响因素:酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂。

特征性常数Km,与酶结构、底物、温度、pH、离子强度有关,与酶浓度无关。

最适温度、最适pH不是特征性常数。

米氏方程:V=Vmax[s]/(Km+[s])。

Km=达到1/2Vmax的底物浓度值。Km越小,亲和力越大。

竞争性抑制剂与酶分子非共价结合。

无抑制剂竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制

Km↑不变↓

Vmax不变↓↓

18.变构酶反应动力学不符合米氏方程。含催化中心和调节中心。

变构调节可引起酶的构象变化,而非构型变化。

共价修饰:酶蛋白肽链上一些基团与化学集团可逆共价结合从而改变酶的活性。磷酸化修饰最常见。

快速调节:变构调节,化学修饰。

缓慢调节:酶的诱导和阻遏。

19.糖的无氧酵解:产生2ATP(糖原开始为3ATP),胞液。生理意义:迅速供能,对肌收缩更重要;红细胞供能方式;神经细胞、白细胞、骨髓细胞不缺氧也可发生。关键酶:己糖激酶,6-磷酸果糖激酶-1(最重要),丙酮酸激酶。

20.三羧酸循环(柠檬酸循环、Krebs循环):胞液+线粒体。关键酶:柠檬酸合酶,异柠檬酸脱氢酶,α-酮戊二酸脱氢酶复合体(TPP、硫辛酸、FAD、NAD+、CoA)。1次底物水平磷酸化(琥珀酰CoA→琥珀酸),2次脱羧(产生2分子CO2),4次脱氢(3次由NAD+接受产生3×2.5ATP,1次由FAD接受产生1.5ATP)。乙酰CoA→10ATP;丙酮酸→12.5ATP;葡萄糖→30/32ATP.[/s][/s]

21.ATP、柠檬酸可抑制6-磷酸果糖激酶-1.

1,6-二磷酸果糖:是反应产物,也可正反馈调节6-磷酸果糖激酶-1.

2,6-二磷酸果糖:是最强变构激活剂。

6-磷酸果糖激酶-1主要激活剂:F-2,6-2P;抑制剂:柠檬酸。

己糖激酶激活剂:胰岛素。

ATP↑时:抑制除己糖激酶外的5种。

有氧氧化3种关键酶:NADH↑可抑制,Ca+可激活。

血糖降低时,脑仍能摄取葡萄糖而肝不能,因脑己糖激酶的Km低。

巴斯德效应:有氧氧化抑制糖酵解。

22.磷酸戊糖途径:产物:5-磷酸核糖、6-磷酸果糖、3-磷酸甘油醛、NADPH、H+.关键酶:6-磷酸葡萄糖脱氢酶(缺乏导致蚕豆病)。生理意义:为核酸合成提供核糖;提供NADPH作为供氢体、参与羟化反应、维持谷胱甘肽还原状态。

23.葡萄糖-6-磷酸酶只存在于肝肾,故肝肾糖原可分解为葡萄糖,肌糖原不可。

糖原分解:主要肝脏。关键酶:糖原磷酸化酶,a有活性、磷酸化,b无活性、去磷酸化,磷酸化后活性增高。

糖原合成:肝脏、肌肉。关键酶:糖原合酶,a有活性、去磷酸化,b无活性、磷酸化,磷酸化后活性降低。

糖原合成需ATP,蛋白质合成需ATP+GTP.

肝糖原合成中葡萄糖载体是UDP.

应激状态下肾上腺素加速糖原分解。

24.糖异生:原料:乳酸、甘油、生糖氨基酸、GTP、ATP.部位:肝肾。关键酶:葡萄糖-6-磷酸酶,果糖二磷酸酶-1,丙酮酸羧化酶(最重要),磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶。生理意义:维持血糖浓度恒定;补充或恢复肝糖原储备;肾糖异生维持酸碱平衡。

乙酰CoA是丙酮酸羧化酶变构激活剂,是丙酮酸脱氢酶反馈抑制剂。

丙酮酸激酶主要激活剂:F-1,6-2P.

25.乳酸循环(Cori循环):2分子乳酸消耗6ATP.生理意义:避免乳酸损失,防止乳酸堆积酸中毒;乳酸再利用。所需NADH来自糖酵解中3-磷酸甘油酸脱氢产生。

26.脂类=脂肪+类脂。脂肪:甘油三酯,储存能量,氧化供能。类脂:胆固醇、磷脂、糖脂,参与细胞识别及信息传递。脂类衍生物:前列腺素、血栓烷、白三烯,细胞代谢调节。

脂肪消化:胆汁酸盐(脂肪乳化剂),胰脂酶、辅酯酶、磷脂酶A2、胆固醇酯酶(皆在胰液)。

27.甘油三酯:合成部位:肝、脂肪组织、小肠。原料:甘油、脂酸。

脂肪酸:合成部位:肝肾脑肺乳腺脂肪、线粒体外胞液。原料:乙酰CoA.

胆固醇:合成部位:肝、小肠的胞液及内质网。原料:乙酰CoA.

甘油磷脂:合成部位:全身细胞内质网、肝肾肠最活跃。原料:脂酸、甘油、胆碱、磷酸盐、丝氨酸。

28.甘油三酯合成:3-磷酸甘油→磷脂酸→甘油二脂→甘油三酯。关键酶:脂酰CoA转移酶,位于内质网。

脂肪动员:甘油三酯→游离脂酸+甘油。关键酶:激素敏感性甘油三酯脂酶HSL.

脂肪细胞可合成、储存甘油三酯,但不能利用脂肪。

肝脏可合成酮体,但不能利用酮体。

脑组织不能利用脂肪酸。

脑磷脂合成需CDP-乙醇胺。卵磷脂合成需CDP-胆碱。

含胆碱:卵磷脂,神经鞘磷脂。

不含胆碱:脑磷脂,心磷脂,磷脂酰肌醇,磷脂酰丝氨酸。

29.脂酸合成:原料:乙酰CoA.线粒体内乙酰CoA通过柠檬酸-丙酮酸循环进入胞液才能合成。关键酶:乙酰CoA羧化酶,变构激活剂:柠檬酸、乙酰CoA,抑制剂:脂酰CoA.脂酰基的载体:ACP.

必需脂酸:亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸(前列腺素前体)。

脂酸的β氧化:脂酸活化(脂酰CoA形成),进入线粒体(关键酶:肉碱脂酰转移酶Ⅰ),β氧化(脱氢、加水、再脱氢、硫解,生成1分子乙酰CoA),能量产生(2n个碳原子的脂酸产生(14n-6)个ATP)。

30.酮体:乙酰乙酸,β-羟丁酸,丙酮。生成部位:肝,原料:糖分解代谢产生的乙酰CoA.酮体在线粒体,胆固醇在内质网和胞液。生理意义:脂酸在肝内正常的中间代谢产物,肝输出能源的一种形式;脑组织在长期饥饿、糖功能不足时可利用酮体供能;糖利用不足时可引起酮症。

31.乙酰CoA→乙酰乙酰CoA—HMGCoA合成酶→HMGCoA—→HMGCoA裂解酶→乙酰乙酸→丙酮

—→HMGCoA还原酶→胆固醇

胆固醇合成“三高”:高耗能(36ATP),高耗料(18乙酰CoA),高耗氢(16NADPH+H+)。

甲状腺激素促进胆固醇在肝转变成胆汁酸,因此甲亢时血清胆固醇↓。

肝脏缺乏琥珀酰CoA转硫酶,因此不能利用酮体。

胆固醇在体内不能彻底氧化成CO2和H2O,可转化成胆汁酸(主要,7α羟化酶)、醛固酮、皮质醇、雄激素、睾丸酮、雌二醇、孕酮、维生素D3.主要生理功能:控制膜的流动性。

LCAT参加胆固醇酯化成胆固醇酯。apoAⅠ是LCAT激活剂,apoAⅡ是LCAT抑制剂,apoB100是LDL受体配基,apoCⅡ是LPL激活剂,apoE是乳糜微粒受体配基。

32.CM:乳糜颗粒,转运外源性甘油三酯及胆固醇。

VLDL:极低密度脂蛋白,转运内源性甘油三酯及胆固醇。

LDL:低密度脂蛋白,转运内源性胆固醇。

HDL:高密度脂蛋白,逆向转运胆固醇。HDL蛋白质含量最高,HDL2与冠脉硬化发生率负相关。

血浆脂蛋白密度:HDL>LDL>VLDL>CM

蛋白质:HDL>LDL>VLDL>CM

磷脂:HDL>LDL>VLDL>CM

胆固醇:LDL>HDL>VLDL>CM

甘油三酯:CM>VLDL>LDL>HDL

颗粒直径:CM>VLDL>LDL>HDL

高脂血症:成人空腹12~24h血甘油三酯>2.26mmol/L、胆固醇>6.21mmol/L,儿童胆固醇>4.14mmol/L.高脂血症中一般无HDL升高。

33.递氢体都是递电子体,递电子体不都是递氢体。

单电子传递体:Fe-S,Cyt(铁卟啉,细胞色素辅基)。

递氢递电子体:NAD+,NADP+,FMN,FAD,CoQ.

P/O比值:每消耗1mol氧原子所消耗的无机磷的摩尔数。

34.NADH氧化呼吸链:复合体Ⅰ(NADH→FMN→Fe-S)→CoQ→复合体Ⅲ(Cytb→Fe-S→Cytc1)→Cytc→复合体Ⅳ(CuA→Cyta→CuB-Cyta3)→O2.P/O=2.5,苹果酸-天冬氨酸穿梭,发生于肝、心肌,丙酮酸、苹果酸、谷氨酸、α-酮戊二酸、β-羟丁酸、异柠檬酸经此。

FADH2(琥珀酸)氧化呼吸链:复合体Ⅱ(琥珀酸→FAD→Fe-S(→Cytb))→CoQ→复合体Ⅲ→Cytc→复合体Ⅳ→O2.P/O=1.5,α-磷酸甘油穿梭,发生于脑、骨骼肌,琥珀酸、脂酰CoA、α-磷酸甘油经此。

35.三羧酸循环的酶位于线粒体基质。

脂肪酸β氧化在线粒体基质。

呼吸链多数成分位于线粒体内膜。

ATP合成部位在线粒体内膜F1F0复合体。

线粒体内膜复合物Ⅴ(ATP合酶)的F1:含有寡霉素敏感蛋白,具有ATP合酶活性。F0:存在H+通道。

36.CO、CN-、N3-抑制复合体Ⅳ。

ATP利用增多时,ADP浓度增高,氧化磷酸化速度加快。

甲状腺素促进氧化磷酸化。

线粒体DNA突变可使ATP生成减少。

37.高能磷酸化合物:水解时释放>21kJ/mol.ATP、GTP、UTP、CTP、磷酸肌酸、磷酸烯醇式丙酮酸、乙酰磷酸、乙酰CoA、氨基甲酰磷酸、焦磷酸、1,3-二磷酸甘油酸等。

1,6-双磷酸果糖、三磷酸肌醇、肌酸不是高能磷酸化合物。

38.蛋白质体内氧化释放能量4.1kcal/g.

蛋白质营养价值:利用率,取决于必需氨基酸的种类、数量和比例,有互补作用。

氨基酸吸收方式:继发性主动转运,γ-谷氨酰基循环,主动转运。

临床作用:大肠杆菌的分解,产物为氨、胺。

39.氨基酸分解代谢最主要反应是脱氨基作用。包括联合脱氨基(最重要)、转氨基、L-谷氨酸氧化脱氨基、非氧化脱氨基。

氨基酸转氨酶、脱羧酶的辅酶是磷酸吡哆醛(VitB6)。

L-谷氨酸脱氢酶的辅酶是NAD+或NADP+.

肝肾:联合脱氨基,酶:L-谷氨酸脱氢酶、氨基酸转氨酶。

骨骼肌、心肌:嘌呤核苷酸循环。

40.氨的来源:氨基酸脱氨基、胺类分解;肠道细菌**产生;肾小管上皮细胞分泌。去路:尿素(主要),肌肉→丙氨酸,脑→谷氨酰胺。

氨从肌肉运送至肝:丙氨酸-葡萄糖循环。脑中运输形式:谷氨酰胺;肌肉运送至肝、血液中运输形式:丙氨酸+谷氨酰胺。

41.鸟氨酸循环:尿素合成的途径。部位:肝脏线粒体+胞液。关键酶:氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ、精氨酸代琥珀酸合成酶。2个N:一个来自NH3,一个来自天冬氨酸。3个中间产物:鸟氨酸、瓜氨酸、精氨酸。每合成1分子尿素消耗3分子ATP、4个高能磷酸键。

肝功能减退时,尿素↓,血氨↑,血酮体↓,支链氨基酸↓,芳香族氨基酸↑。

42.谷氨酸:→γ-氨基丁酸(GABA)。

半胱氨酸:→牛磺酸,产生硫酸根活化为PAPS,参与甲硫氨酸循环,巯基维持蛋白质稳定性。

甘氨酸:参与肌酸、卟啉、嘌呤、血红素合成,提供一碳单位。

组氨酸:→组胺,血管舒张剂。

色氨酸:→5-羟色胺(5-HT),血管收缩剂。

鸟氨酸:腐胺→精脒→精胺。

43.一碳单位:产生一个碳原子的基团,CO2、CO不是。载体(辅酶):四氢叶酸FH4.

甲硫氨酸循环:通过SAM提供甲基。关键酶:转甲基酶,辅酶:VitB12.

甲基供体:甲硫氨酸(直接:S-腺苷甲硫氨酸,间接:N5-CH3-FH4)。受体:同型半胱氨酸。

单向:甲硫→半胱、胱。苯丙→酪。葡萄糖→脂肪。蛋白质→脂肪。

巨幼细胞贫血VitB12促进N5-CH3-FH4中的FH4重新利用。

肌酸酐是肌酸、磷酸肌酸的最终代谢产物。

多胺是在生长旺盛组织中含量较高,调节细胞生长的重要物质。

44.苯丙氨酸—苯丙氨酸羟化酶→酪氨酸—酪氨酸羟化酶→多巴→多巴胺→去甲肾→肾上腺素

—酪氨酸酶→黑色素

—酪氨酸转氨酶→尿黑酸→延胡索酸、乙酰乙酸

苯丙氨酸羟化酶、酪氨酸羟化酶的辅酶都是四氢生物蝶呤。

苯丙酮尿症:缺乏苯丙氨酸羟化酶。

白化病:缺乏酪氨酸酶。

尿黑酸尿症:尿黑酸分解受阻。

45.嘌呤合成原料:天冬氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、CO2、甲酰基(来自FH4)。

从头合成:主要在肝,首先合成IMP.C8来自N5,N10=CH-FH4,N7来自甘氨酸。

补救合成:主要在脑、骨髓,原料:游离嘌呤碱、嘌呤核苷。

嘌呤代谢终产物:尿酸。

脱氧核糖核苷酸生成方式:二磷酸核苷。

细胞中含量较多的核苷酸:5'-ATP.

最直接联系核苷酸合成与糖代谢物质:5-磷酸核糖。

46.嘧啶合成原料:天冬氨酸、谷氨酰胺、CO2.

从头合成:首先合成UMP.

补救合成:主要酶是嘧啶磷酸核糖转移酶。

嘧啶环中2个N来自天冬氨酸、氨甲酰磷酸。

胸腺嘧啶在体内合成时甲基来自N5,N10甲烯四氢叶酸。

尿、胞嘧啶→丙氨酸。胸腺嘧啶→β-氨基异丁酸。

47.甲氨蝶呤治疗白血病:抑制二氢叶酸还原酶。

别嘌呤醇治疗痛风:抑制黄嘌呤氧化酶。

阿糖胞苷抗肿瘤:抑制CDP还原成dCDP.

抑制UTP→CTP:氮杂丝氨酸,类似谷氨酰胺。

抑制dUMP→dTMP:5FU、甲氨蝶呤、氮杂丝氨酸。

6MP、5FU是碱基T的类似物。

48.肝是最重要物质代谢中心和枢纽。

脑是耗能最大的主要器官。

肾是除肝外可进行糖异生和生成酮体的器官。

胞液中:糖酵解,糖异生,糖原合成,磷酸戊糖途径,脂酸合成。

线粒体中:脂酸β氧化,氧化磷酸化,呼吸链,三羧酸循环。

胞液+线粒体中:尿素、血红素合成。

合成磷脂时除消耗ATP还消耗CTP.

糖原合成时形成活化的葡萄糖时消耗UTP.

形成3'5'环化鸟苷酸时需要GTP.

49.中心法则:=DNA〓RNA→蛋白质。**,转录,逆转录,翻译。

DNA**:半保留**,碱基互补、方向相反,5'→3'.

原料:dNTP.酶:DNA聚合酶。模板:DNA母链。引物:RNA片段,提供3'-OH末端。

原核生物DNA-pol:Ⅰ:校读、切除RNA引物、切除突变片段、填补空隙;Ⅱ:应急状态修复;Ⅲ:真正催化延长。均有3'→5'外切酶活性(校对功能)、5'→3'聚合活性,只有Ⅰ有5'→3'外切酶活性。

真核生物DNA-pol:α:引物酶活性;β:低***度**;γ:线粒体DNA**;δ:解螺旋酶活性,延长子链的主要酶;ε:DNA紫外线损伤主要修复酶。

参与原核生物**起始的酶:DnaA:辨认起始点;DnaB:解螺旋酶;DnaC:协同DnaB;DnaG:引物酶;SSB:稳定;拓扑异构酶:拓扑构象。

可催化3',5'-磷酸二酯键形成的酶:聚合酶,引物酶,反转录酶,DNA连接酶,拓扑酶。

端粒酶:RNA+蛋白质,特殊的逆转录酶。

逆转录病毒:鸡肉瘤病毒RSV、艾滋病病毒HIV.

50.突变:碱基错配(点突变)、碱基缺失、碱基插入、框移突变(缺失、插入可导致)、重排/重组。

修复:直接修复、切除修复、重组修复、SOS修复。

冈崎片段:由于随从链的**与解链方向相反。处理:RNA酶、DNA-polⅠ、DNA连接酶。

由糖基化酶起始作用的损伤切除修复的酶:内切酶、外切酶、连接酶、聚合酶。

紫外线对DNA损伤是形成嘧啶二聚体。修复的酶:蛋白质UvrA、B、C、解链酶、DNA-polⅠ、连接酶。

着色性干皮病:DNA上TT二聚体的切除修复系统有缺陷。

51.转录:体系包括DNA模板、4种NTP、RNA聚合酶、某些蛋白质因子和必要的无机离子。

转录模板:模板链(Watson链)、编码链(Crick链)。

原核生物RNA-pol:5个亚基,α2决定转录基因类型,β形成磷酸二酯键(催化),β'开链,σ辨认起始点。ρ因子终止。

真核生物RNA-pol:Ⅰ:核仁,→45S-rRNA;Ⅱ:核浆,→hnRNA→mRNA;Ⅲ:核浆,→tRNA、5S-rRNA、snRNA.

mRNA的转录后加工:首尾修饰(5'-加帽、3'-加尾),mRNA剪接(剪除内含子、连接外显子)。内含子:被转录,不被翻译。外显子:被转录和翻译。

52.翻译:体系包括原料(20种氨基酸)、模板(mRNA)、适配器(tRNA)、装配机(核糖体)、其他(多种蛋白质因子、酶等)。

密码子有方向性、连续性、简并性(一种氨基酸可有两个或两个以上密码子)、通用性、摆动性(第一位碱基I对应mRNA上可C、U、A)。

起始密码:AUG

终止密码:UAA、UAG、UGA

无遗传密码的:羟脯氨酸、羟赖氨酸

只有1个密码的:甲硫氨酸、色氨酸

密码与起始密码相同的:甲硫氨酸

氨基酸活化方式:生成氨基酰-tRNA.

肽链的合成:起始→延长(进位、成肽、转位)→终止。

53.四环素、土霉素:抑制氨基酰-tRNA与原核生物核糖体小亚基结合。

红霉素、氯霉素:与原核生物核糖体大亚基结合,抑制转肽酶。

链霉素:与原核生物核糖体小亚基结合,致读码错误。

***作用于真核,嘌呤霉素、伊短菌素作用于真核+原核。

蓖麻蛋白作用于真核生物大亚基。

白喉毒素主要抑制哺乳动物蛋白质合成。

干扰素活化蛋白激酶而使起始因子eIF-2磷酸化,从而抑制病毒蛋白质合成,诱导产生寡核苷酸2'-5'A.

54.基因组:来自一个生物体的一整套遗传物质。

基因表达:转录和翻译。并非都产生蛋白质。有时间特异性和空间特异性。

基因表达方式:基本表达(组成性表达)、诱导/阻遏。

管家基因:一个生物个体的几乎所有细胞中持续表达,较少受环境影响,只受启动程序或启动子与RNA-pol作用的影响。

可诱导或可阻遏基因:易受环境变化的影响,产物水平增高或降低,如DNA损伤时的修复酶基因、乳糖操纵子机制。

55.转录起始是基因表达的基本控制点。

原核基因表达调控:乳糖操纵子。

操纵子:原核生物绝大多数基因按功能相关性成簇地串联、密集在染色体上,共同组成一个转录单位。一个操纵子含有一个启动序列和数个编码基因。转录水平调节。

乳糖操纵子=3个结构基因Z、Y、A+操纵序列O+启动序列P+调节基因I+分解物基因激活蛋白CAP.调节机制=阻遏蛋白负性调节+CAP正性调节。

P与RNA聚合酶结合。I编码阻遏蛋白,与O结合。

CAP结合位点可与DNA、cAMP结合,产生正性调节。

能与阻遏基因结合使操纵基因关闭:色氨酸;使其开放:乳糖。

辅阻遏蛋白可使阻遏蛋白变构并促进其与操纵基因结合。

56.真核基因组:不连续,大量重复序列,单顺反子。

原核基因组:连续,重复序列少,多顺反子。

真核基因表达调控:顺式作用元件(启动子、增强子、沉默子)+调节蛋白(反式作用因子影响另一基因表达,顺式作用因子影响自身基因的表达)。

启动子:转录起始点+功能组件(TATA盒、GC盒、CAAT盒),与RNA-pol稳定结合的一段DNA序列。

57.重组DNA技术的工具酶:限制性核酸内切酶(识别特异序列,切割DNA,Ⅱ类识别序列呈回文结构)、DNA连接酶(将目的基因与载体DNA拼接)、DNA聚合酶Ⅰ、Klenow片段(cDNA第二链合成,双链DNA3'-末端标记)、反转录酶、多聚核苷酸激酶、末端转移酶、碱性磷酸酶。

目的基因:cDNA、基因组DNA.

基因载体:质粒DNA、噬菌体DNA、病毒DNA.

质粒:小型环状双链DNA分子,有自我**能力,可携带抗药性基因,可含有克隆位点。

步骤:分→切→接→转→筛→表达。

聚合酶链反应PCR:变性温度96℃,引物退火温度55℃,引物延伸温度72℃。

基因工程技术:分子杂交技术,DNA探针技术,质粒重组技术。

分子生物学技术:DNA印迹技术(Southern),RNA印迹技术(Northern),蛋白质印迹技术(Western)。

58.癌基因:能编码生长因子、生长因子受体、细胞内生长信息传递分子,以及与生长有关的转录调节因子的基因。

原癌基因:广泛存在,高度保守性,无害必需,可致癌变。

病毒癌基因:存在于肿瘤病毒中,能使靶细胞发生恶性转化。

抑癌基因:抑制细胞过度生长增殖从而遏制肿瘤形成。P53、Rb、P16、APC、DCC等。

fms、erbB、trk产物为生长因子受体。

59.第一信使:细胞间信息物质。第二信使:细胞内,环磷酸腺苷cAMP、环磷酸鸟苷cGMP、Ca2+、1,4,5-三磷酸肌醇IP3、1,2-二酰甘油DAG、神经酰胺Cer.第三信使:细胞核内外。

细胞信息物质:神经递质、内分泌激素、局部化学介质、气体信号。

受体:膜受体、胞内受体。受体配体结合有高度专一性(取决于结合域的构象和活性基团)、高度亲和力、可饱和性、可逆性、特定作用模式。

G蛋白:鸟苷酸结合蛋白,偶联的受体是蛇型受体。

60.受体介导的信号转导机制:

cAMP-蛋白激酶途径:激素+受体→G蛋白→腺苷酸环化酶AC→cAMP→蛋白激酶PKA→生物学效应。

Ca2+-磷脂依赖性蛋白激酶途径:激素+受体→G蛋白→磷脂酶PLC→DAG+IP3位于内质网(→Ca2+)→蛋白激酶PKC→生物学效应。激活的PKC能磷酸化的氨基酸残基是丝氨酸/苏氨酸。

cGMP-蛋白激酶途径:激素+受体→G蛋白→鸟苷酸环化酶GC→cGMP→蛋白激酶PKG→生物学效应。

酪氨酸蛋白激酶通路:受体型PTK-Ras-MAPK途径(细胞膜上)、JAK-STAT途径(胞质中)。

胞内受体介导的信号转导途径:类固醇激素、甲状腺素,转录水平影响。

61.G蛋白游离的α亚基GTP可激活腺苷酸环化酶。G蛋白结合GDP后可使α亚基与效应蛋白解离。

盐皮质激素能透过细胞膜并与细胞内受体结合。

胰岛素通过细胞膜受体发挥作用,抑制腺苷酸环化酶,激活磷酸二酯酶。

磷酸二酯酶激活后直接引起cAMP浓度降低。

腺苷酸环化酶位于细胞膜;细胞内Ca+储存于内质网;性激素受**于细胞核。

62.血液占体重8%.重要阳离子:Na+、K+、Ca2+、Mg2+;重要阴离子:Cl-、HCO3-、HPO42-.

血清蛋白电泳分离阳极→阴极(快→慢):清蛋白(最主要),α1球蛋白,α2球蛋白,β球蛋白,γ球蛋白。γ球蛋白由浆细胞合成,其他均由肝合成。

清蛋白可维持胶体渗透压(占总的75~80%),可结合运输脂肪酸、Ca2+、胆红素、磺胺。

63.血红蛋白=珠蛋白+血红素。

血红素合成:原料:甘氨酸、琥珀酰CoA、Fe2+.关键酶:ALA合酶,辅酶:磷酸吡哆醛。铅干扰其合成。

2,3-BPG是红细胞能量储存形式,调节血红蛋白运氧能力。糖醛酸途径为红细胞提供NADH.

肌肉能量储存形式:磷酸肌酸+糖原。脑组织中:磷酸肌酸。

64.肝的生物转化:最常见部位在微粒体。意义:解毒排毒。

第一相反应:氧化、还原、水解,微粒体依赖的加单氧酶系最重要。

第二相反应:结合,葡糖醛酸结合反应最普遍。

65.胆汁:主要成分胆汁酸盐。胆汁酸合成部位:肝细胞微粒体和胞液。

初级胆汁酸:胆酸、鹅脱氧胆酸及其与甘氨酸、牛磺酸结合的产物。

次级胆汁酸:脱氧胆酸、石胆酸及其在肝中的结合产物。

游离型胆汁酸:胆酸、鹅脱氧胆酸、脱氧胆酸、石胆酸。

结合型胆汁酸:甘氨胆酸、牛磺胆酸、甘氨鹅脱氧胆酸、牛磺鹅脱氧胆酸。

66.血红素—血红素加氧酶→胆绿素—胆绿素还原酶→胆红素—还原→胆素原—氧化→胆素

胆色素=胆红素+胆绿素+胆素原+胆素。

胆素原=d-尿胆素原+中胆素原+粪胆素原。

胆素=d-尿胆素+i-尿胆素+粪胆素。

胆汁主要色素:胆红素。尿液主要色素:尿胆素。粪便主要色素:粪胆素。

尿液排出:尿胆素原+尿胆素。粪便排出:粪胆素原+粪胆素。

进行肠肝循环,经肠道被肠黏膜重吸收:胆素原。

胆红素血内运输形式:胆红素白蛋白;肝细胞存在形式:胆红素配体蛋白;肝脏排出形式:胆红素葡萄糖醛酸酯。

67.未结合(游离)胆红素:未与葡糖醛酸结合,与重氮试剂反应慢、间接阳性,水溶性小,脂溶性大,不能经肾随尿排出,对细胞膜通透性大,脑毒性大。

结合(直接)胆红素:与葡糖醛酸结合,与重氮试剂反应迅速、直接阳性,水溶性大,脂溶性小,能经肾随尿排出,对细胞膜通透性小,无脑毒性。

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