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第三单元酶

酶是生物催化剂，是一种具有生物活性的蛋白质，少数RNA分子也具有催化功能，称为核酶。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。

第一节酶的催化作用

一、酶的分子结构与催化作用

绝大多数酶的本质是蛋白，根据酶的组成成分，分为单纯酶和结合酶两类。

1.单纯酶：此类酶的结构组成除蛋白外;无其他成分，酶的活性决定于蛋白部分。

2.结合酶：分子组成中除蛋白成分外，还有一些对热稳定的非蛋白小分子物质，把分子组成中的蛋白部分称酶蛋白，非蛋白小分子物质称辅助因子。

酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称全酶。通常全酶才能起催化作用：辅助因子+酶蛋白=全酶

3.在催化反应中：酶蛋白与辅助因子所起的作用不同，酶反应的专一性及高效性取决于酶蛋白，而辅助因子则起电子、原子或某些化学基团的传递作用。

4.酶的活性中心：酶的特殊催化能力只局限在它的大分子的一定区域，称为酶的活性中心。

酶的活性中心有两个功能部位：

(1)结合部位：一定的底物靠此部位结合到酶分子上。

(2)催化部位：底物的键在此处被打断或形成新的键，从而发生一定的化学变化。

5.必需基团

(1)活性中心内的必需基团：活性中心内的一些化学基团，是酶发挥催化作用与底物直接作用的有效基团。

(2)活性中心外的必需基团：在活性中心外的区域，还有一些不与底物直接作用的必需基团，这些基团与维持整个酶分子的空间构象有关，可使活性中心的各个有关基团保持于最适的空间位置，间接对酶的催化活性发挥其必不可少的作用。

二、酶促反应的特点

高度特异、高效、不稳定和可调节。

(一)高度特异性(专一性)指酶对所作用的底物有严格的选择性。一种酶只能对一种底物或某一类物质起催化作用，而其他化学催化剂一般对底物要求不严格。

根据酶对底物的选择程度不同，将酶作用的专一性分为两种类型。

1.结构专一性：根据酶对底物组成部分选择程度的不同又可分为：

(1)专一性：指酶对底物的要求非常严格，只作用于一种底物，而不作用于其他任何物质。

(2)相对专一性：这些酶对底物的要求比上述专一性要低一些，可作用一类结构相近的底物。包括基团专一性和键专一性。

2.立体异构专一性：当底物具有立体异构时，酶只能对底物的立体异构体中的一种起作用，而对另一种则无作用。

(1)旋光异构专一性：如D-氨基酸氧化酶只能催化D-氨基酸氧化脱氨，而对L-氨基酸无作用。

(2)几何异构专一性：如琥珀酸脱氢酶只能催化琥珀酸脱氢生成延胡索酸，而不能生成马来酸，称为几何异构专一性。

(二)高度催化效率

酶具有极高的催化效率。要比一般催化剂高105～1013倍，这就是为什么生物体内酶含量少而又可催化大量的底物。

(三)高度不稳定性

绝大多数酶的本质是蛋白质，凡是能使蛋白质变性的因素，如高温、高压、强酸、强碱等都会使酶丧失活性。

(四)酶活力的调节控制

酶活力是受调节控制的，它的调节方式很多，包括抑制调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素的调节控制等。

三、酶-底物复合物

“诱导契合”学说：当酶分子与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子诱导，其构象发生有利底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。近年来x射线晶体结构分析的实验结果也支持这一假说，证明了酶与底物结合时，确有显著的构象变化。

E+S←---->ES------->E+P

第二节影响酶促反应速度因素

一、酶浓度的影响

在酶促反应体系中，底物浓度足以使酶饱和的情况下，酶促反应的速度与酶浓度成正比。但当酶的浓度增加到一定程度，以致底物已不足以使酶饱和时，再继续增加酶的浓度反应速度也不再成比例增加。

二、底物浓度的影响

在酶促反应体系中的其他条件相同，特别是酶浓度不变的条件下，底物浓度与反应速度间的相互关系用矩型双曲线表示。

(一)米氏方程Km和Vmax的概念

底物浓度与反应速度的关系可以用米氏方程描述：

v=Vmax·[S]/Km+[S]

v：反应速度;[S]：底物浓度;Vmax：反应的最大速度;Km：米氏常数

1.米氏常数：Km就是酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L。

2.米氏常数的意义

(1)米氏常数是酶的特征常数之一，每一种酶都有它的Km值，Km值只与酶的结构和所催化的底物有关，与酶浓度无关。

(2)判断酶与底物亲和力的大小。Km值小，表示用很低的底物浓度即可达到最大反应速度的一半，说明酶与底物亲和力大。可用1/Km近似地表示亲和力，1/Km愈大，酶与底物的亲和力愈大，酶促反应愈易进行。

(3)判断哪些底物是酶的天然底物或最适底物(即Km值最小的底物)。

(4)判断正逆两向反应的催化效率。如一个反应的正逆方向由同一个酶催化，则Km值较小的那向反应催化效率较高。

(5)求出要达到规定反应速度的底物浓度，或根据已知底物浓度求出反应速度。

例如：已知Km值，求使反应达到95%Vmax时的底物浓度为多少?

解：95%Vmax=Vmax·[s]/Km+[s]

移项解出[s]=19Km

三、最适温度

(一)温度对酶促反应有双重的影响

1.酶促反应与一般化学反应一样，升高温度能加速化学反应的进行。

2.绝大多数酶是蛋白质，升高温度能加速酶的变性而使酶失活。

最适温度：在某一温度范围时酶促反应速度最大，此温度称为酶作用的最适温度。人体内酶最适温度多在37℃左右。

四、最适pH：

溶液的PH对酶活性影响很大。在一定的PH范围内酶表现催化活性。

在一定pH时酶的催化活性最大，此pH称酶作用的最适pH。偏离酶最适PH值愈远，酶的活性愈小，过酸或过碱则可使酶完全失去活性。

各种酶的最适pH不同，人体内大多数酶的最适pH在7.35—7.45之间，pH活性曲线近似于钟形。但并非所有的酶都是如此，胃蛋白酶最适pH为1.5—2.5，其活性曲线只有钟型的一半;胆碱酯酶在pH大于7.0时有最大活性。

五、激活剂和抑制剂

酶的催化活性在某些物质影响下可以增高或降低。凡是能使酶活性增高的物质，称为酶的激活剂。如Cl-是酶的激活剂。凡是能降低或抑制酶活性的物质称为酶的抑制剂。同一种物质对不同的酶作用不同。如***是细胞色素氧化酶的抑制剂，却是木瓜蛋白酶的激活剂。

(一)酶的激活剂：酶的激活剂大多是金属离子，阳离子较多，有K+、Na+、Mg2+、Mn2+、Ca2+、zn2+、Cu2+(Cu+)、Fe2+(Fe3+)等，如Mg2+是RNA酶的激活剂;负离子有Cl-、HPO42-等，如Cl-是唾液淀粉酶的激活剂。

酶的激活不同于酶原的激活。酶原激活是指无活性的酶原变成有活性的酶，且伴有抑制肽的水解。酶的激活是酶的活性由低到高，不伴有一级结构的改变，酶的激活剂又称酶的激动剂。

(二)酶的抑制剂(I)：根据抑制剂与酶的作用方式及抑制是否可逆，可将抑制作用分为两大类。

1.不可逆抑制

这类抑制剂通常比较牢固的共价键与酶蛋白中的基团结合，而使酶失活，不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂来恢复酶活性

按照不可逆抑制作用的选择性不同，又可分为专一性的不可逆抑制与非专一性的不可逆抑制两类。

(1)非专一性不可逆抑制：抑制剂可与酶分子中的一类或几类基团反应，抑制酶的活性或使酶失活。一些重金属离子(铅、铜、汞)、有机砷化物及对氯汞苯甲酸等，能与酶分子的巯基进行不可逆结合，许多以巯基为必需基团的酶，因此会被抑制，可用二巯丙醇(BAL)解毒：除去抑制作用。

(2)专一性不可逆抑制剂：抑制剂仅仅和酶活性部位的有关基团反应从而抑制酶的活性。有机磷杀虫剂(***、***等)能特异性地与酶活性中心上的羟基结合，使酶的活性受到抑制，而且有机磷杀虫剂的结构与底物愈接近，其抑制愈快。

2.可逆性抑制

抑制剂与酶非共价结合，可以用透析、超滤等简单物理方法除去抑制剂来恢复酶的活性，因此是可逆的。根据抑制剂在酶分子上结合位置的不同，又可分为三类：

(1)竞争性抑制：抑制剂I与底物S的化学结构相似，在酶促反应中，抑制剂与底物相互竞争酶的活性中心，当抑制剂与酶形成EI复合物后，酶才不能再与底物结合，从而抑制了酶的活性，这种抑制称为竞争性抑制。Km增高，Vm不变。

(2)非竞争性抑制剂：抑制剂与底物结构并不相似。也不与底物抢占酶的活性中心，而是通过与活性中心以外的必需基团结合抑制酶的活性，这种抑制称非竞争性抑制。非竞争性抑制与底物并无竞争关系。Km不变，Vm降低。

(3)反竞争催抑制：酶只有在与底物结合后，才能与抑制剂结合，即ES+I→ESI，ESI一×→P。比较起来，这种抑制剂作用最不重要。

一、酶原激活

1.酶原：有些酶(大多数为水解酶)在细胞内初合成或初分泌时是无活性的，这些酶的前身称为酶原。

2.酶原的激活：在某些物质作用下，无活性的酶原转变为有活性的酶的过程。

3.酶原激活的本质：酶原激活的实质是活性中心的形成和暴露的过程。首先是酶蛋白的一部分肽段被水解，去掉其对必需基团的掩盖和空间阻隔作用，然后三维构象发生改变，必需基团相对集中，形成活性中心。

4.酶原激活的生理意义：酶原的存在形式对机体来说是一种保护作用。例如胰腺分泌的胰蛋白酶原和胰凝乳蛋白酶原。需在肠道内经激活才能催化蛋白质水解，这样也保护了胰腺不受酶的破坏。

二、同工酶概念

指能催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。

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