一、血红蛋白空间结构与运氧功能关系

　　血红蛋白是由四条多肽链组成的──二条α链(每条α链含141个氨基酸残基)和二条β链(每条β链含146个氨基酸残基)。每条多肽链的螺旋结构形成一个疏水性的空间，可保护血红素分子不与水接触，Fe2+不被氧化。Fe2+位于血红素卟啉环的中央，与卟啉环的4个吡咯基、O2及多肽链上的组氨酸形成六配位体。每个血红蛋白分子可逆结合4个氧分子，每克血红蛋白可结合1.34 mL氧气。

　　血红蛋白也能与一氧化碳结合，而且结合力较氧气大200倍，只要空气中一氧化碳含量达到千分之一左右，就可使血液中的血红蛋白有一半左右结合成一氧化碳合血红素，人便会因缺氧窒息而死亡。

　　血红蛋白与氧结合的过程是一个非常神奇的过程。首先一个氧分子与血红蛋白四个亚基中的一个结合，与氧结合之后的珠蛋白结构发生变化，造成整个血红蛋白结构的变化，这种变化使得第二个氧分子相比于第一个氧分子更容易寻找血红蛋白的另一个亚基结合，而它的结合会进一步促进第三个氧分子的结合，以此类推直到构成血红蛋白的四个亚基分别与四个氧分子结合。而在组织内释放氧的过程也是这样，一个氧分子的离去会**另一个的离去，直到完全释放所有的氧分子，这种有趣的现象称为协同效应。

　　血红素分子结构由于协同效应，血红蛋白与氧气的结合曲线呈S形，在特定范围内随着环境中氧含量的变化，血红蛋白与氧分子的结合率有一个剧烈变化的过程，生物体内组织中的氧浓度和肺组织中的氧浓度恰好位于这一突变的两侧，因而在肺组织，血红蛋白可以充分地与氧结合，在体内其他部分则可以充分地释放所携带的氧分子。可是当环境中的氧气含量很高或者很低的时候，血红蛋白的氧结合曲线非常平缓，氧气浓度巨大的波动也很难使血红蛋白与氧气的结合率发生显著变化，因此健康人即使呼吸纯氧，血液运载氧的能力也不会有显著的提高，从这个角度讲，对健康人而言吸氧的所产生心理暗示要远远大于其生理作用。

　　除了运载氧，血红蛋白还可以与二氧化碳、一氧化碳、氰离子结合，结合的方式也与氧完全一样，所不同的只是结合的牢固程度，一氧化碳、氰离子一旦和血红蛋白结合就很难离开，这就是煤气中毒和***中毒的原理，遇到这种情况可以使用其他与这些物质结合能力更强的物质来解毒，比如一氧化碳中毒可以用静脉注射亚甲基蓝的方法来救治。

　　血红素和珠蛋白构成的缀合蛋白质，是脊椎动物血液的有色成分。其主要功能是运输氧，也有维持血液酸碱平衡的作用。血红素是含2价铁的卟啉化合物。铁有6个配位键，其中4个与血红素的环状结构相连，并与之处在同一平面中。另2个配位键中的一个与蛋白质部分相连，还有1个则连接氧。珠蛋白含有4个亚基（α2β2），每个亚基连接1个血红素辅基。人和许多动物血红蛋白α链（含141个氨基酸残基）和β链（含146个氨基酸残基）的氨基酸序列已确定，也已用X射线衍射结构分析测定其四级结构。血红蛋白基因的点突变导致异常血红蛋白的产生。已发现数百种异常血红蛋白，其中只有一小部分引起疾病发生，最常见也最了解的疾病是镰刀形红细胞贫血病。

　　二、协同效应

　　协同效应Synergy Effects，简单地说,就是“1+1>2”的效应。协同效应可分外部和内部两种情况，外部协同是指一个集群中的企业由于相互协作共享业务行为和特定资源，因而将比作为一个单独运作的企业取得更高的赢利能力；内部协同则指企业生产，营销，管理的不同环节，不同阶段，不同方面共同利用同一资源而产生的整体效应。

　　三、别构效应

　　别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象. 别构效应（allosteric effect）某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。